ABSTRACTIt is known that protein at

ABSTRACTIt is known that protein attachment to surfaces depends sensitively upon the local structure andenvironment of the binding sites at the nanometer scale. Using nanografting and reversal nanografting, bothatomic force microscopy (AFM)-based lithography techniques, protein binding sites with well-defined localenvironments are designed and engineered with nanometer precision. Three proteins, goat antibiotinimmunoglobulin G (IgG), lysozyme, and rabbit immunoglobulin G, are immobilized onto these engineeredsurfaces. Strong dependence on the dimension and spatial distribution of protein binding sites are revealed inantibody recognition, covalent attachmentviaprimary amine residues and surface-bound aldehyde groups. Thisinvestigation indicates that AFM-based nanolithography enables the production of protein nanostructures, andmore importantly, proteinsurface interactions at a molecular level can be regulated by changing the bindingdomains and their local environment at nanometer scale.

Результаты (русский) 1:

ABSTRACTIt известно, что белок привязанность к поверхности чутко зависит от местной структуры andenvironment сайтов связывания в нанометровом масштабе. С помощью nanografting и nanografting разворота, bothatomic силовой микроскопии (АСМ)-методы на основе литографии, сайтов связывания белков с четко определенными localenvironments разработан и спроектирован с нанометровой точностью. Три белки, коза antibiotinimmunoglobulin G (IgG), лизоцима и кролик иммуноглобулина G, иммобилизованных на эти engineeredsurfaces. Сильная зависимость измерения и пространственное распределение сайтов связывания белков являются показал inantibody признание, ковалентных attachmentviaprimary Амин остатков и привязанных к поверхности альдегидными группами. Thisinvestigation указывает, что на базе AFM кантилеверных позволяет производство белков наноструктур, иболее важно, proteinsurface взаимодействий на молекулярном уровне может регулироваться путем изменения bindingdomains и их местных условий в нанометровом масштабе.

Результаты (русский) 2:

ABSTRACTIt известно, что привязанность белка поверхностей существенно зависит от местной структуры andenvironment сайтов связывания в масштабе нанометров. Использование nanografting и разворота nanografting, bothatomic силовая микроскопия (АСМ) основе методики литографии, белковые сайты связывания с четко определенными localenvironments разработаны и созданы с нанометровой точностью. Три белки, козы antibiotinimmunoglobulin G (IgG), лизоцим, иммуноглобулин и кролика G, обездвижены на этих engineeredsurfaces. Сильная зависимость от размерности и пространственного распределения белковых сайтов связывания показали inantibody признания, остатков аминов ковалентной attachmentviaprimary и поверхностно-связанным альдегидных групп. Thisinvestigation указывает, что АСМ на основе нанолитография позволяет производить белковые наноструктуры, andmore главное, proteinsurface взаимодействия на молекулярном уровне может регулироваться путем изменения bindingdomains и их местной окружающей среды в нанометровом масштабе.

Результаты (русский) 3:

ABSTRACTIt известно, что белка вложение на поверхности зависит от чуткой к местной структуры andenvironment обязательного в нанометровой шкале. С помощью nanografting и обращение вспять, nanografting bothatomic силу микроскопии (AFM) -на основе литография методов, белка обязательного сайты с четко определенными localenvironments разработаны и сконструированы с нм точность. Три белки,Козел antibiotinimmunoglobulin G (МПГ), микрофлора кишечника синтезирует для нашего организма целый ряд и заяц лечение асимптоматической бактериурии G, иммобилизированных на эти engineeredsurfaces. Сильная зависимость от размера и пространственного распределения белковых обязательных узлов, выявили inantibody признания, ковалентная связь attachmentviaprimary азо остатков и поверхности обязаны альдегида групп.Thisinvestigation указывает на то, что AFM-на основе nanolithography позволяет производства наноструктур, andmore важно, proteinsurface взаимодействие на молекулярном уровне регулируется путем изменения bindingdomains и их местных условий на нанометровой шкале.