The structure of lipoyl synthase, a

The structure of lipoyl synthase, a remarkable enzyme that performs the last step of an extraordinary biosynthetic pathway.
Cronan JE.
Author information
Abstract
Lipoic acid is assembled on its cognate proteins (e.g. the E2 subunit of pyruvate dehydrogenase). An octanoyl moiety is transferred from the octanoyl-ACP of fatty acid synthetase to a specific lysine residue of the cognate protein followed by sulfur insertion at C6 and C8 of the octanoyl chain. The challenging chemistry of this last step is performed by the radical S-adenosylmethionine (SAM) enzyme lipoyl synthase (LipA). In this issue of the Biochemical Journal, Harmer et al. report the first crystal structure of a lipoyl synthase and demonstrate that it contains two [4Fe-4S] clusters, the canonical radical SAM cluster plus a second auxiliary cluster having an unprecedented serine ligand. The structure provides strong support for the model in which the auxiliary cluster donates the lipoate sulfur atoms.

Результаты (русский) 1:

Структура lipoyl синтетазы, замечательный энзим, который выполняет последний этап чрезвычайных биосинтетические пути.Cronan JE.Информация об автореАннотацияЛипоевая кислота монтируется на его родственных белков (например, субъединицы E2 пируват дегидрогеназы). Каприлил остаток переводится из каприлил ACP синтетаза жирных кислот к конкретным лизин остатки родственных белка, следуют вставки серы на С6 и С8 каприлил цепи. Сложный химический состав этот последний шаг выполняется путем радикальных S-adenosylmethionine (Сэм) синтазы фермента lipoyl (липа). В этом выпуске биохимический журнал ХАРМЕР et al. сообщают первый Кристаллическая структура lipoyl синтетазы и продемонстрировать, что она содержит два кластера [4Fe-4S], канонический радикальной Сэм кластера плюс второй вспомогательный кластер с беспрецедентной Серина лиганда. Структура обеспечивает сильную поддержку для модели, в которой вспомогательные кластера жертвует lipoate атомы серы.

Результаты (русский) 2:

Структура lipoyl синтазы, замечательный фермент, который выполняет последний шаг внеочередного биосинтеза.
Кронан JE.
Информация об авторе
Аннотация
липоевая кислота собран на своих родственных белков (например, Е2 субъединицы пируватдегидрогеназы). Октаноил фрагмент передается от октаноил-АСР из синтетазы жирных кислот с конкретным остатка лизина из родственного белка с последующим введением серы у С6 и С8 от октаноил цепи. Сложной химии этого последнего шага выполняется радикальная S-аденозилметионин (SAM) фермент lipoyl синтазы (Липа). В этом выпуске биохимический журнал, Хармер др. сообщить первый кристаллическую структуру с lipoyl синтазы и продемонстрировать, что она содержит два [4Fe-4S] кластеры, канонический радикальную SAM кластер плюс второй вспомогательный кластер, имеющий беспрецедентный серин лиганд. Структура обеспечивает сильную поддержку для модели, в которой вспомогательный кластер жертвует атомы липоат серы.

Результаты (русский) 3:

Структура lipoyl мембранных редокс, который является замечательным фермент выполняет последний шаг чрезвычайный biosynthetic путь.
Компания Cronan Design JE.
информация об авторе
абстрактные
Lipoic кислоты, собранный на его близкими белки (например, E2 подразделению pyruvate врожденных пороков способствует).В octanoyl moiety передается от octanoyl-акт от жирных кислот synthetase с конкретным лизина остатки с близкими белка после вставки серы на C6 и C8 octanoyl цепи. Сложность химии этот последний шаг выполняется радикальной S-adenosylmethionine (SAM) фермента lipoyl мембранных редокс (липа). В этот вопрос биохимическая Journal, ХАРМЕР et al.Доклад первого crystal структуры lipoyl мембранных редокс и продемонстрировать, что он содержит два [ 4fe-4S] кластеры, канонической радикальной Сэму кластере плюс второй вспомогательный кластер с беспрецедентной serine активаторов. Структура предоставляет решительную поддержку модели, в которой вспомогательный кластер на ЛП lipoate атомов серы.