Detailed Studies of a K+ Channel &

Detailed Studies of a K+ Channel & of a Voltage-Gated Channel Have Yielded Major Insights Into Their Actions


There are at least four features of ion channels that must be elucidated: (1) their overall structures; (2) how they conduct ions so rapidly; (3) their selectivity; and (4) their gating properties. As described below, considerable progress in tackling these difficult problems has been made.


The K+ channel (KvAP) is an integral membrane protein composed of four identical subunits, each with two transmembrane segments, creating an inverted “V”-like structure (Figure 40–16). The part of the channels that confers ion selectivity (the selectivity filter) measures 12 Å long (a relatively short length of the membrane, so K+ does not have far to travel in the membrane) and is situated at the wide end of the inverted “V.” The large, water-filled cavity and helical dipoles shown in Figure 40–16 help overcome the relatively large electrostatic energy barrier for a cation to cross the membrane. The selectivity filter is lined with carbonyl oxygen atoms (contributed by a TVGYG sequence), providing a number of sites with which K+ can interact. K+ ions, which dehydrate as they enter the narrow selectivity filter, fit with proper coordination into the filter, but Na+ is too small to interact with the carbonyl oxygen atoms in correct alignment and is rejected. Two K+ ions, when close to each other in the filter, repel one another. This repulsion overcomes interactions between K+ and the surrounding protein molecule and allows very rapid conduction of K+ with high selectivity.
Other studies on a voltage-gated ion channel (HvAP) in Aeropyrum pernix have revealed many features of its voltage-sensing and voltage-gating mechanisms. This channel is made up of four subunits, each with six transmembrane segments. One of the six segments (S4 and part of S3) is the voltage sensor. It behaves like a charged paddle (Figure 40–17), in that it can move through the interior of the membrane transferring four positive charges (due to four Arg residues in each subunit) from one membrane surface to the other in response to changes in voltage. There are four voltage sensors in each channel, linked to the gate. The gate part of the channel is constructed from S6 helices (one from each of the subunits). Movements of this part of the channel in response to changing voltage effectively close the channel or reopen it, in the latter case allowing a current of ions to cross.

Результаты (русский) 1:

Детальные исследования канала K + и напряжения закрытого канала дали основные идеи в свои действия Есть по крайней мере четыре характеристики ионных каналов, которые должны быть раскрыты: (1) их общих структур; (2) как они ведут ионы так быстро; (3) их избирательности; и (4) их стробирования свойства. Как описано ниже, был достигнут значительный прогресс в решении этих сложных проблем. K + канал (KvAP) — интегральный мембранный белок, состоящий из четырех одинаковых субъединиц, каждый с двумя трансмембранных сегментов, создавая перевернутый «V "-как структура (Рисунок 40-16). Часть каналов, совещается ионная селективность (избирательность фильтра) измеряет 12 Å длинный (a относительно короткая длина мембраны, поэтому K + не далеко путешествовать в мембране) и находится на широком конце перевернутый «V». Большой, заполненные водой полости и спирально диполей, показано в рисунке 40-16 помогают преодолеть сравнительно большие электростатические барьер для катионита через мембрану. Избирательность фильтра выстроились с атомами кислорода карбонила (способствует последовательности TVGYG), предоставляя целый ряд сайтов, с которыми K + может взаимодействовать. K + ионы, которые обезвоживать, как они входят узкий избирательность фильтра, подходят с надлежащей координации в фильтр, но Na + слишком мал, чтобы взаимодействовать с атомами кислорода карбонила в правильное выравнивание и отклонено. Два K + ионы, когда близко друг к другу в фильтре, отталкивают друг друга. Это отталкивание преодолевает взаимодействия между K + и окружающие молекулы белка и обеспечивает очень быстрое проведение K + с высокой селективностью.Другие исследования закрытого напряжения ионного канала (HvAP) в Aeropyrum pernix показали многие особенности его механизмов зондирования напряжения и напряжения стробирования. Этот канал состоит из четырех подразделений, каждый из которых шесть трансмембранных сегментов. Один из шести сегментов (S4 и часть S3) является датчик напряжения. Он ведет себя как заряженные весло (Рисунок 40-17), в том, что он может двигаться через внутреннюю часть мембраны передачи, что четыре положительных зарядов (из-за четырех остатков Arg в каждом субъединицы) от одной мембраны поверхности к другой в ответ на изменения напряжения. Есть четыре датчики напряжения в каждом канале, связанных к воротам. Ворота часть канала строится из спиралей S6 (по одному от каждого подразделения). Движения этой части канала в ответ на изменения напряжения эффективно закрыть канал или открыть его, в последнем случае, позволяя ток ионов для пересечения.

Результаты (русский) 2:

Детальные исследования в K + канала и от напряжения закрытого канала принесших Основные идеи в их действиях Есть по крайней мере четыре особенности ионных каналов , которые должны быть разъяснили: (1) их общих структур; (2) , как они проводят ионы так быстро; (3) их селективность; и (4) их свойства стробирования. Как описано ниже, значительный прогресс в решении этих сложных проблем было сделано. K + канал (KvAP) представляет собой интегральный мембранный белок , состоящий из четырех идентичных субъединиц, каждая из которых с двумя трансмембранных сегментов, создавая перевернутую букву "V" -подобных структуру (рис 40 -16). Часть каналов, предусматривающим ионной избирательности (селективности фильтра) измеряет 12 длительного (относительно короткую длину мембраны, так что K + не надо далеко ехать в мембране) и находится на широком конце перевернутой буквы " В. "большой, заполненные водой полости и косозубых диполи показано на рисунке 40-16 помочь преодолеть относительно большой электростатический энергетический барьер для катиона через мембрану. Избирательность фильтра выровнен с атомами кислорода карбонильной (вклад последовательностью TVGYG), обеспечивая ряд сайтов , с которыми K + может взаимодействовать. Ионы K +, которое обезвоживают , поскольку они входят в узкий селективный фильтр, пригодный при надлежащей координации в фильтр, а Na + , слишком мала , чтобы взаимодействовать с атомами кислорода карбонильной группы в правильном положении и отклоняется. Два ионов К +, когда близко друг к другу в фильтре, отталкиваются друг от друга. Это отталкивание преодолевает взаимодействия между K + и окружающие молекулы белка и позволяет очень быстрое проведение K + с высокой селективностью. Другие исследования по напряжения закрытого ионного канала (HvAP) в Aeropyrum pernix выявили многие особенности его напряжения срабатывания и напряжения-стробирования механизмы. Этот канал состоит из четырех субъединиц, каждая с шестью трансмембранных сегментов. Один из шести сегментов (S4 и часть S3) является датчик напряжения. Он ведет себя так, как заряженная лопаткой (рис 40-17), в том , что она может перемещаться через внутреннюю мембрану передающим четыре положительных зарядов (из - за четырех Arg остатков в каждой субъединице) от одной поверхности мембраны к другой в ответ на изменения в напряжение. Существуют четыре датчика напряжения в каждом канале, связанные с воротами. Затвор часть канала выполнена из спиралей (S6 по одному от каждого из субъединиц). Движения этой части канала в ответ на изменение напряжения эффектно закрыть канал или открыть его, в последнем случае , позволяя ток ионов крест.

Результаты (русский) 3:

подробное изучение K + канал и канал напряжение ворота принесли основные идеи в их действияхсуществует не менее четырех элементов, которые должны быть уточнены ионные каналы: (1) их общей структуры; (2), как они проводят ионов так быстро; (3) их избирательности; и 4) их gating свойства.как указывается ниже, значительного прогресса в решении этих сложных проблем не было.K + канал (kvap) является неотъемлемой мембранные белки в составе четырех идентичные подразделений, каждое из которых два transmembrane сегментов, создавая обратный "V" - как структуры (цифра 40 - 16).часть каналов, которые предоставляет ион избирательности (избирательности фильтр) меры 12 A Long (относительно короткий срок мембрану, K + не далеко ездить в мембраны) и находится на широкий конец опрокинутого "против" большой воды заполнили полости и винтовых dipoles показано в цифра 40 - 16 и помочь преодолеть относительно крупных электростатические энергетический барьер для катионом через мембрану.избирательность фильтр обито карбонильная группа атомов кислорода (участвовал в tvgyg последовательность), содержащий ряд объектов, с которыми K + могут взаимодействовать.K + ионов, который, как они попадают на узкой избирательности обезвоживают фильтр, соответствуют надлежащей координации в фильтр, но Na + слишком мала, чтобы взаимодействовать с карбонильная группа атомов кислорода в текста согласование и отклоняется.две K + ионов, когда рядом друг с другом в фильтр, отталкиваться друг от друга.это омерзение преодолевает взаимодействия между K + и близлежащих белковой молекулы, и позволяет очень быстрого проведения K + с высокой селективности.другие исследования по voltage-gated ионные каналы (сердечником сугубо пробивного действия) в aeropyrum pernix показали многие черты его напряжение зондирования и напряжение gating механизмов.этот канал, состоит из четырех подразделений, каждое из которых шесть transmembrane сегментов.один из шести этапов (S4 и часть S3), напряжение, датчик.он ведёт себя как обвинение весло (цифра 40 - 17), в том, что он может перемещаться по внутренней оболочки передачи четыре позитивных обвинения (в результате четырех ARG остатки в каждом подгруппа) из одной поверхность мембраны для других в ответ на изменения в напряжении.есть четыре напряжение датчики на каждый канал, отношение к воротам.ворота части канала, построен из S6 helices (один из которых подразделения).движения этой части канала в ответ на изменения напряжения эффективно закрыть канал или открыть это, в последнем случае позволяет в настоящее время ионов креста.